Séminaire par Yohann Moreau – LCBM- CNRS, CEA, Université Grenoble Alpes le 15/03 à 11h

Différents aspects de la réactivité de la metalloenzyme Superoxyde Reductase

Dans le cadre de l’animation scientifique de l’Institut des Sciences Analytiques à Lyon, Yohann Moreau, chercheur au Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux – CNRS, CEA, Université Grenoble Alpes, présentera une conférence intitulée “Différents aspects de la réactivité de la metalloenzyme Superoxyde Reductase” le mardi 15 mars à 11h. 
Ce séminaire est accessible aux membres de la SCF via retransmission en visio ou sur site.
Le lien de connexion est le suivant:
https://univ-lyon1.webex.com/univ-lyon1/j.php?MTID=m39f585725d90e83e7d094f19ca5d8e46
Numéro de la réunion (code d’accès) : 2730 356 4869
Mot de passe de la réunion : Urr867HPQxh

Résumé de la présentation: La superoxyde réductase (SOR) est une métallo-enzyme présente chez certaines bactéries, comme Desulfoarculus Baarsii, visant à détoxifier l’organisme du superoxyde (OO°–), une espèce oxygénée hautement réactive, en le réduisant en peroxyde d’hydrogène. Le site actif de l’enzyme est constitué d’un atome de fer, lié par des histidines équatoriales et une cystéine axiale. Des expériences, utilisant la mutagenèse dirigée, ont montré que l’altération de la deuxième sphère de coordination du site actif pouvait conduire à un changement important de l’activité catalytique de l’enzyme, conduisant même à la formation d’un intermédiaire Fe(IV)-oxo à haut degré d’oxydation. Afin de mieux comprendre la réactivité ainsi que les effets de l’environnement du site actif, plusieurs modèles théoriques ont été utilisés. Le travail présenté ici concerne trois aspects différents mais néanmoins liés : 1) Contrôle des propriétés du site actif via un réseau de liaisons H vers le ligand axial ; 2) Des simulations QM/MM MD pour mieux comprendre l’étape clé de protonation menant à la formation et à la libération du produit H2O2 et 3) Une étude mécaniste pour comprendre comment la SOR est capable de catalyser l’oxydation du thioanisole, comme observé expérimentalement.