Les acides aminés et les protéines en photochimie

Les processus de photo-oxydation des protéines peuvent résulter soit d’une réactivité directe des acides aminés comme la tyrosine ou le tryptophane avec le rayonnement UV, soit de l’action de photosensibilisateurs. Des résultats récents mettent en évidence le rôle prépondérant des états dissociatifs des acides aminés aromatiques protonés dans le phénomène de photofragmentation suite à une excitation directe.

Ce processus peut résulter en particulier de la perte d’un atome d’hydrogène avec formation d’un radical cation. Ceci ouvre la perspective de pouvoir casser un peptide sélectivement. À l’instar de l’ADN, les protéines peuvent être la cible de photosensibilisateurs comme les complexes de ruthénium. La réactivité photochimique de ces composés avec des cibles biologiques dépend du caractère oxydant de leur état triplet excité appelé ³MLCT (transfert de charge du métal au ligand). Par transfert d’électron photo-induit, certains complexes avec des ligands très oxydants peuvent réagir avec la guanine de l’ADN et le tryptophane pour générer des photo-adduits.

Cette réactivité originale fait de ces complexes des agents potentiels pour la thérapie photodynamique. Ces composés peuvent également réagir sous illumination avec des métallo-protéines via des réactions de transfert d’électron très complexes conduisant à une inhibition enzymatique dans le cas de la superoxyde dismutase Cu/Zn.