La chimie bio-inorganique est un domaine en pleine expansion. Elle combine à la fois la recherche fondamentale et appliquée en s’intéressant plus particulièrement aux problèmes sociétaux actuels par une approche interdisciplinaire. Il s’agit de mimer, via des complexes moléculaires modèles, la structure et/ou la fonction du site actif d’une métalloprotéine d’intérêt. C’est dans ce contexte que Deborah Brazzolotto a réalisé sa thèse sur l’activation de petites molécules par des complexes bio-inspirés à liaison métal-thiol au sein du Département de Chimie Moléculaire, sous la direction de Carole Duboc (Directrice de Recherche, CNRS) et de Marcello Gennari (Chargé de Recherche, CNRS).

Les travaux de thèse de Deborah ont consisté en la synthèse et la caractérisation de complexes bio-inspirés contenant des liaisons métal-thiolate avec pour objectif l’activation de petites molécules telles que le dioxygène ou les protons.

Une partie de son travail a consisté à mimer le site actif de l’hydrogénase à NiFe, catalyseur actif pour la production de H₂. En effet, utiliser l’eau comme source de protons est l’une des solutions les plus prometteuses pour le stockage de H2 considéré comme source d’énergie renouvelable potentielle. Cette enzyme hétérodinucléaire de NiFe catalyse la réduction des protons en hydrogène, de manière réversible, avec des performances qui rivalisent celles du platine. Ces enzymes représentent une véritable inspiration pour les chimistes quant à la synthèse de nouveaux catalyseurs à base de métaux non nobles. Dans ce contexte, Deborah a synthétisé et caractérisé (électrochimie, RPE, spectroscopie UV-Visible, spectroscopie infrarouge, diffraction des rayons X), deux complexes hétérodinucléaires de NiFe qui se sont révélés être de bons modèles structuraux et fonctionnels pour la production de H2 de manière catalytique. De plus, deux intermédiaires catalytiques qui reproduisent les propriétés structurales et électroniques de l’état Ni-L et de l’état Ni-R de l’enzyme au cours de son cycle catalytique ont été caractérisés.

D’autre part, l’activation de l’O₂ représente une étape critique dans de nombreux processus biologiques et chimiques. C’est dans ce contexte qu’une autre partie de son travail s’est centrée sur l’activation et la réduction de l’O₂ via des complexes de Mn, au travers d’études spectroscopiques (absorption des rayons X, diffraction des rayons X, électrochimie, absorption UV-visible) combinées à des études de chimie théorique. Elle a montré qu’un complexe dinucléaire de MnII à ligand thiolate était capable de catalyser la réduction de O₂ en présence d’un excès de protons et d’un agent réducteur sacrificiel de manière efficace et sélective pour la formation d’H₂O₂. Elle a également mis en évidence que ce même complexe, en fonction de son état initial de protonation (un ligand thiolate protoné), contrôlait de manière sélective la formation de complexes à haut degré d’oxydation du Mn avec O₂ : un complexe dinucléaire de Mn^IV avec deux ponts oxo vs un complexe dinucléaire de Mn^III à pont hydroxo.

Actuellement, Deborah effectue son premier post-doctorat aux Etats-Unis sous la direction du Professeur Andrew. S. Borovik à l’Université de Californie Irvine. Le laboratoire s’intéresse à comprendre l’effet de la seconde sphère de coordination d’un métal et plus particulièrement les liaisons hydrogènes, dans des complexes bio-inspirés pour stabiliser des intermédiaires contenant des ligands dérivés de l’O₂ (comme O₂^2-, OH^–…). Son travail consiste, par une approche originale, à utiliser une protéine hôte pour promouvoir la formation de liaisons hydrogènes en présence d’un complexe métallique. La protéine hôte utilisée est la streptavidine, connue pour sa haute affinité pour la biotine. Dans ce contexte, elle développe des métalloprotéines artificielles, avec comme objectif la synthèse de nouveaux complexes dinucléaires de Cu en s’intéressant à l’influence de la distance métal-métal ainsi que du réseau de liaisons hydrogènes pour la coordination et l’activation de l’O₂ et de ses dérivés.