Le marquage isotopique spécifique : un outil pour repousser les frontières de la RMN biomoléculaire

La résonance magnétique nucléaire est une méthode de choix pour étudier, à la résolution atomique, les caractéristiques structurales et dynamiques des biomacromolécules en solution. Cependant les techniques RMN standard se caractérisent par une faible sensibilité et sont limitées à des objets biologiques de taille modeste.

Le développement de nouvelles techniques de marquage isotopique spécifique a permis ces dernières années de repousser les limites de la RMN biomoléculaire. Des protocoles permettant d’incorporer des groupes méthyles ¹³CH₃ de façon sélective ont été mis au point pour les acides aminés isoleucine, alanine, méthionine, leucine et valine au sein des protéines perdeudérées. Ce marquage augmente considérablement la qualité des données RMN.

Ainsi, le gain en sensibilité apporté constitue une base simple et efficace pour la caractérisation structurale et dynamique des interactions moléculaires au sein des édifices supramoléculaires complexes pouvant atteindre 1~MDa. Par ailleurs, ce gain de sensibilité permet la détection d’interactions très faibles dans les protéines telles que des nOe entre protons séparés par plus de 10~Å ou des couplages scalaires de quelques dixièmes, voire centièmes de hertz.

Jérôme Boisbouvier a reçu la Médaille de bronze du CNRS en 2008.