Les peptides-synthétases: des enzymes modulaires multifonctionnelles

La majorité des peptides biosynthétisés par les micro-organismes résultent de l’activité d’enzymes multifonctionnelles, les peptides-synthétases. Ces protéines sont organisées en unités répétitives (modules) comportant plusieurs domaines catalytiques responsables de la synthèse peptidique. Chaque acide aminé activé par le domaine d’adénylation est ensuite transféré sur le domaine adjacent sous forme de thioester. La formation de la liaison peptidique et l’élongation de la chaîne peptidique de l’extrémité N- vers l’extrémité C-terminale sont réalisées par le domaine de condensation. Le nombre et l’ordre des modules déterminent la séquence du peptide synthétisé. Les progrès significatifs concernant l’organisation modulaire des peptides-synthétases et leur mécanisme catalytique permettent la construction de gènes codant des synthétases hybrides productrices de nouveaux peptides.