Paysage conformationnel de petites chaînes peptidiques: étude par spectroscopie laser de double résonance IR/UV

Laisser se replier de petites chaînes peptiques en phase gazeuse sous l’action de leurs propres interactions intramoléculaires est un moyen efficace de caractériser les régions du paysage conformationnel pertinentes pour leur dynamique.

C’est ce que réalisent les physico-chimistes de la phase gazeuse en désorbant des petits peptides par laser, les portant ainsi à haute température dans un état désordonné «dénaturé», puis en les refroidissant dans une détente supersonique. Le repliement est alors analysé a posteriori avec toute la précision des spectroscopies laser les plus modernes (technique de double résonance IR/UV) permettant, en croisant les informations spectroscopiques électroniques et vibrationnelles, de remonter à la structure des minima locaux du paysage conformationnel balayé, notamment en ce qui concerne le réseau de liaisons hydrogène intramoléculaire.

Ainsi des structures secondaires typiques comme les coudes β et les hélices~3₁₀ des protéines ont pu être isolées et caractérisées avec une précision bien meilleure qu’en phase condensée, permettant de mettre à jour les interactions en jeu dans le repliement.