Intrinsically disordered proteins: a single key for multiple locks

Au cours de la dernière décennie, il est devenu clair qu’une large fraction (jusqu’à 40~%) des protéines codées par le génome humain sont intrinsèquement désordonnées ou contiennent une région désordonnée de longueur significative (>~50~acides aminés). Ce constat impose une perspective entièrement nouvelle sur la relation entre structure et fonction des protéines.

Cet article décrit les caractéristiques de séquence des protéines intrinsèquement désordonnées, leurs modes d’interaction et la façon dont ces protéines peuvent être étudiées à résolution atomique grâce à la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN) combinée à des approches informatiques.

Pour illustrer ces méthodes, deux exemples de systèmes biologiques dans lesquels une large proportion de désordre des protéines est essentielle à leur fonction sont décrits~: chez les paramyxovirus et dans les réseaux de signalisation des cellules humaines.

Malene Ringkjøbing Jensen a reçu la Médaille de bronze du CNRS en 2015 pour ses travaux.