Étude de la dynamique structurale de la myoglobine par cristallographie sub-nanoseconde

Le comportement «dynamique» des macromolécules biologiques est une propriété fondamentale du monde vivant. Pour étudier le mouvement des protéines, les chercheurs utilisent la myoglobine depuis près de trente ans.

Cette petite protéine est formée d’environ 150~acides aminés repliés sous forme d’hélices pour enserrer un hème au cœur duquel est fixé un atome de fer. L’oxygène se fixe au fer par une liaison de coordination dont l’intensité dépend des contraintes structurales imposées par la protéine. Les ligands diatomiques (O₂, CO, NO) peuvent être dissociés au moyen d’une impulsion laser ultracourte, générant un état photoexcité au sein d’une grande population de protéines de manière parfaitement synchronisée. Le retour à l’équilibre de cet état excité peut alors être étudié par une panoplie de méthodes spectroscopiques et structurales.

Grâce à la cristallographie aux rayons~X résolue en temps, développée ces dernières années, les modifications structurales induites par la photodissociation du monoxyde de carbone peuvent être visualisées de manière directe et à l’échelle atomique avec une résolution temporelle approchant la picoseconde.