L'activité in vivo de l'aspartate kinase : étude par suivi isotopique (¹⁵N)

L’aspartate kinase (AK) est une enzyme qui catalyse la phosphorylation de l’aspartate en aspartyl phosphaste, première réaction de la voie de synthèse des acides aminés essentiels (méthionine, thréonine et lysine). Il en existe deux formes~: l’aspartate kinase monofonctionnelle (AK) et l’aspartate-kinasehomosérine-déshydrogénase bifonctionnelle (AK-H). La forme bifonctionnelle a la particularité de court-circuiter la voie de synthèse de la lysine en faveur de celle de la méthionine et de la thréonine.

Chez le maïs (Zea mays), une étude génétique révèle que les AK pourraient être impliquées dans le contrôle de la vitesse de germination de deux lignées. Afin de vérifier cette hypothèse au niveau enzymatique, une étude de suivi isotopique est menée au cours de la germination des deux lignées. La dégradation de l’Asp-¹⁵N fourni est analysée en chromatographie gazeuse couplée à une spectrométrie de masse (GC-MS/HRSIM) pour étudier l’activité in vivo des formes AK/AKH.