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Peser le protéasome pour sonder sa structure

Article paru dans l'Actualité Chimique N°468 - décembre 2021
Rédigé par Bousquet Marie-Pierre Marcoux Julien

Grâce à leur structure tridimensionnelle, les protéines assurent différentes fonctions qui sont essentielles au bon fonctionnement cellulaire. Cependant, leur concentration doit être très finement régulée. De plus, l’accumulation de protéines mal repliées ou vieillissantes peut être fatale pour la cellule et l’organisme. En digérant ces protéines indésirables, le protéasome permet leur recyclage et est ainsi le garant du maintien de l’homéostasie protéique intracellulaire, mais il participe aussi à la réponse immunitaire en présentant certains peptides à la surface des cellules. Cet article présente comment la spectrométrie de masse (SM) peut apporter des informations sur la structure de complexes multiprotéiques, et plus particulièrement sur le protéasome humain. Cet assemblage macromoléculaire essentiel est un exemple idéal pour illustrer l’apport de la SM à la biologie structurale.

Mots-clés : Spectrométrie de masse, biologie structurale, protéasome.

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