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Chimie organique

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Le lauréat 2021

Gilles Guichard

Gilles Guichard a étudié la chimie à l’Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Toulouse (diplômé 1991), à l’Université de Strathclyde (UK) puis à l’Université de Montpellier (DEA). Il a obtenu son doctorat à l’Université Louis Pasteur à Strasbourg en 1996 pour des travaux en chimie des peptides à l’interface chimie-immunologie. Après un stage post-doctoral à l’ETH Zürich (Suisse) sous la direction du Prof. Dieter Seebach au cours duquel il a étudié la synthèse et les propriétés de repliement des β-peptides, il a été recruté comme Chargé de Recherche CNRS à l’Institut de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IBMC) à Strasbourg en 1998. Il est promu Directeur de Recherche en 2006, et rejoint en 2009 l’Institut de Chimie et Biologie des Membranes et Nanoobjets (CBMN) et l’Institut Européen de Chimie et Biologie (IECB) à Bordeaux ou il créé l’équipe de Chimie Peptidomimétique. Il est aujourd’hui Directeur Adjoint de CBMN, Directeur du Département Sciences et Technologies pour la Santé (STS) de l’Université de Bordeaux et est membre de la section 16 du Comité national de la recherche Scientifique (2017-2021). Il est également cofondateur d’Ureka Pharma, une biotech visant au développement thérapeutique des peptides. Il a reçu le prix Grammaticakis-Neuman de l’Académie des sciences pour ses travaux dans le domaine des foldamères (2019).

Inspirée par les structures et les fonctions des macromolécules biologiques, son activité de recherche porte sur la chimie biomimétique des peptides et des protéines et ses applications en lien avec la biologie (développement de molécules bioactives et d’outils moléculaires pour interférer avec les processus biologiques). La chimie des foldamères, avec la conception et la synthèse de brins moléculaires artificiels aux propriétés de repliement contrôlées, constitue un axe fort de ses travaux. On citera notamment la découverte que des oligomères aliphatiques à jonctions urée se replient pour former des structures secondaires hélicoïdales apparentées aux hélices polypeptidiques. Une partie essentielle de ces travaux repose sur la caractérisation structurale des objets seuls ou en complexes avec des (macro)molécules d’intérêt. Les développements actuels visent à exploiter ces systèmes pour des applications en reconnaissance moléculaire : création d’architectures auto-assemblées, reconnaissance spécifique de surfaces de protéines, transport d’actifs, et catalyse.


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